Cr\u00e9dito: CC0 Public Domain <\/p>\n
Investigadores de la Universidad de Cambridge, la Universidad de Mil\u00e1n y Google Research han utilizado t\u00e9cnicas de aprendizaje autom\u00e1tico para predecir c\u00f3mo las prote\u00ednas, en particular los implicados en enfermedades neurol\u00f3gicas, cambian completamente sus formas en cuesti\u00f3n de microsegundos. <\/p>\n
Descubrieron que cuando la beta amiloide, una prote\u00edna clave implicada en la enfermedad de Alzheimer, adopta una forma muy desordenada, en realidad es menos probable que se una y forme los grupos t\u00f3xicos que conducen a la muerte de las c\u00e9lulas cerebrales.<\/p>\n
Los resultados, publicados en la revista Nature Computational Science, podr\u00edan ayudar en el desarrollo futuro de tratamientos para enfermedades que involucran prote\u00ednas alteradas, como la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson.<\/p>\n
\u00abEstamos acostumbrados a pensar en las prote\u00ednas como mol\u00e9culas que se pliegan en estructuras bien definidas: descubrir c\u00f3mo ocurre este proceso ha sido un foco de investigaci\u00f3n importante en los \u00faltimos 50 a\u00f1os\u00bb, dijo la profesora Michele Vendruscolo del Centro de Enfermedades Misfolding de Cambridge, quien dirigi\u00f3 la investigaci\u00f3n. \u00abSin embargo, alrededor de un tercio de las prote\u00ednas de nuestro cuerpo no se pliegan y, en cambio, permanecen en formas desordenadas, como fideos en una sopa\u00bb.<\/p>\n
No sabemos mucho sobre el comportamiento de estas prote\u00ednas desordenadas. prote\u00ednas, ya que los m\u00e9todos tradicionales tienden a abordar el problema de determinar estructuras est\u00e1ticas, no estructuras en movimiento. El enfoque desarrollado por los investigadores aprovecha el poder de la red inform\u00e1tica de Google para generar un gran n\u00famero de trayectorias cortas. Los movimientos m\u00e1s comunes aparecen varias veces en estas \u00abpel\u00edculas\u00bb, lo que hace posible definir las frecuencias por las que las prote\u00ednas desordenadas saltan entre diferentes formas.<\/p>\n
\u00abContando estos movimientos, podemos predecir en qu\u00e9 estados se encuentra la prote\u00edna\u00bb. ocupa y qu\u00e9 tan r\u00e1pido pasa entre ellos\u00bb, dijo el primer autor Thomas Lhr del Departamento de Qu\u00edmica Yusuf Hamied de Cambridge.<\/p>\n
Los investigadores centraron su atenci\u00f3n en el p\u00e9ptido beta amiloide, un fragmento de prote\u00edna asociado con la enfermedad de Alzheimer, que agregados para formar placas de amiloide en los cerebros de las personas afectadas. Descubrieron que la beta amiloide salta entre estados muy diferentes millones de veces por segundo sin detenerse nunca en ning\u00fan estado en particular. Este es el sello distintivo del trastorno y la principal raz\u00f3n por la cual la beta amiloide se ha considerado ‘no medicable’ hasta ahora.<\/p>\n
\u00abEl movimiento constante de la beta amiloide es una de las razones por las que ha sido tan dif\u00edcil atacarla, es casi como tratar de atrapar humo con las manos\u00bb, dijo Vendruscolo.<\/p>\n
Sin embargo, al estudiar una variante de la beta amiloide, en la que uno de los amino\u00e1cidos se modifica por oxidaci\u00f3n, los investigadores lograron vislumbrar c\u00f3mo hacerlo resistente a la agregaci\u00f3n. Descubrieron que la beta amiloide oxidada cambia de forma incluso m\u00e1s r\u00e1pido que su contraparte no modificada, lo que proporciona un fundamento para explicar la menor tendencia a la agregaci\u00f3n de la versi\u00f3n oxidada.<\/p>\n
\u00abDesde una perspectiva qu\u00edmica, esta modificaci\u00f3n es un cambio menor. Pero el efecto sobre los estados y las transiciones entre ellos es dr\u00e1stico\u00bb, dijo Lhr.<\/p>\n
\u00abAl hacer que las prote\u00ednas desordenadas est\u00e9n a\u00fan m\u00e1s desordenadas, podemos evitar que se autoasocien de maneras aberrantes\u00bb, dijo Vendruscolo.<\/p>\n
El enfoque proporciona una poderosa herramienta para investigar una clase de prote\u00ednas con movimientos r\u00e1pidos y desordenados, que hasta ahora han permanecido esquivos a pesar de su importancia en biolog\u00eda y medicina. <\/p>\n
Explore m\u00e1s<\/p>\n
Los investigadores muestran c\u00f3mo dirigirse a una prote\u00edna que cambia de forma en la enfermedad de Alzheimer M\u00e1s informaci\u00f3n:<\/strong> Thomas Lhr et al, A kinetic ensemble of the Alzheimer’s A peptide, Nature Computational Science ( 2021). DOI: 10.1038\/s43588-020-00003-w Informaci\u00f3n de la revista:<\/strong> Nature Computational Science <\/p>\n Proporcionado por la Universidad de Cambridge Cita<\/strong>: Seguir los saltos de prote\u00ednas desordenadas podr\u00eda conducir a futuros tratamientos de la enfermedad de Alzheimer (2021, 14 de enero) recuperado el 30 de agosto de 2022 de https:\/\/medicalxpress.com\/news\/2021-01-disordered-proteins-future-treatments-alzheimer.html Este documento est\u00e1 sujeto a derechos de autor. Aparte de cualquier trato justo con fines de estudio o investigaci\u00f3n privados, ninguna parte puede reproducirse sin el permiso por escrito. El contenido se proporciona \u00fanicamente con fines informativos.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":" Cr\u00e9dito: CC0 Public Domain Investigadores de la Universidad de Cambridge, la Universidad de Mil\u00e1n y Google Research han utilizado t\u00e9cnicas de aprendizaje autom\u00e1tico para predecir c\u00f3mo las prote\u00ednas, en particular los implicados en enfermedades neurol\u00f3gicas, cambian completamente sus formas en cuesti\u00f3n de microsegundos. Descubrieron que cuando la beta amiloide, una prote\u00edna clave implicada en la … Continuar leyendo \u00abSeguir los saltos de las prote\u00ednas desordenadas podr\u00eda conducir a futuros tratamientos para la enfermedad de Alzheimer\u00bb<\/span><\/a><\/p>\n","protected":false},"author":1,"featured_media":0,"comment_status":"","ping_status":"","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[1],"tags":[],"class_list":["post-13563","post","type-post","status-publish","format-standard","hentry","category-general"],"_links":{"self":[{"href":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/13563","targetHints":{"allow":["GET"]}}],"collection":[{"href":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/wp-json\/wp\/v2\/posts"}],"about":[{"href":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/wp-json\/wp\/v2\/types\/post"}],"author":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/wp-json\/wp\/v2\/users\/1"}],"replies":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/wp-json\/wp\/v2\/comments?post=13563"}],"version-history":[{"count":0,"href":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/13563\/revisions"}],"wp:attachment":[{"href":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/wp-json\/wp\/v2\/media?parent=13563"}],"wp:term":[{"taxonomy":"category","embeddable":true,"href":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/wp-json\/wp\/v2\/categories?post=13563"},{"taxonomy":"post_tag","embeddable":true,"href":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/wp-json\/wp\/v2\/tags?post=13563"}],"curies":[{"name":"wp","href":"https:\/\/api.w.org\/{rel}","templated":true}]}}