Vainas de amapola de la planta Papaver somniferum, la fuente de muchos opi\u00e1ceos, incluida la morfina y la code\u00edna. Los investigadores publicaron recientemente las estructuras de alta resoluci\u00f3n de dos de los receptores opioides del cuerpo. FLICKR, TRENARREN<\/p>\n
Receptores opioides revelados<\/strong> Nombre: Receptor opioide kappa (?-OR) y receptor opioide mu (µ-OR)<\/p>\n El opioide mu receptor, el objetivo del opio, puede asociarse consigo mismo cuando se une a una droga similar a la morfina. LABORATORIO KOBILKA <\/p>\n Los receptores opioides del cerebro regulan poderosos efectos neurol\u00f3gicos como la sedaci\u00f3n, la analgesia, la depresi\u00f3n y la euforia sirviendo como objetivos de una amplia gama de mol\u00e9culas end\u00f3genas como las endorfinas y f\u00e1rmacos opi\u00e1ceos como la morfina, la code\u00edna, la oxicodona, y hero\u00edna Aunque sus estructuras at\u00f3micas detalladas han sido muy buscadas durante d\u00e9cadas, estas prote\u00ednas de la membrana celular han evadido durante mucho tiempo la cristalograf\u00eda de rayos X, un proceso que requiere que se purifiquen en grandes cantidades y luego cristalicen antes de que sus estructuras puedan ser iluminadas por cristalograf\u00eda de rayos X. . Ahora, dos equipos de investigaci\u00f3n independientes han producido alta resoluci\u00f3n…<\/p>\n En ambos casos, el truco consist\u00eda en cristalizar los receptores mientras estaban unidos a mol\u00e9culas estabilizadoras. Entre otras cosas, las estructuras revelan sitios de uni\u00f3n amplios y abiertos, lo que ayuda a explicar la promiscuidad de la mayor\u00eda de los f\u00e1rmacos opi\u00e1ceos, que a menudo son capaces de unirse a m\u00faltiples tipos de receptores de opi\u00e1ceos. El conocimiento detallado de los sitios de uni\u00f3n de los receptores ser\u00e1 \u00fatil para desarrollar f\u00e1rmacos que traten la ansiedad, el dolor cr\u00f3nico y la depresi\u00f3n, as\u00ed como la adicci\u00f3n a las drogas.<\/p>\n A. Manglik, et. al., Estructura cristalina del receptor de opioide unido a un antagonista de morfinano, Nature<\/em>, doi:10.1038\/nature10954, 2012. H. Wu, et. al., Estructura del receptor opioide ? humano en complejo con JDTic, Nature, doi:10.1038\/nature10939, 2012.<\/em><\/em><\/p>\n El enterovirus humano<\/strong> Nombre: Enterovirus humano 71 (EV71)<\/em><\/p>\n Los investigadores han determinado la estructura cristalina de resoluci\u00f3n de 3,8 angstrom del miembro del virus ARN del enterovirus humano 71an de la familia de los picornavirus que pueden provocar par\u00e1lisis y encefalitis en beb\u00e9s y ni\u00f1os peque\u00f1os. La estructura del virus revel\u00f3 una peque\u00f1a mol\u00e9cula hidrof\u00f3bica de bolsillo que probablemente queda expuesta antes de la liberaci\u00f3n de material gen\u00e9tico durante el proceso de infecci\u00f3n. Los medicamentos que se dirigen a esta mol\u00e9cula expuesta, sugieren los autores, podr\u00edan ser potencialmente efectivos para neutralizar el virus. <\/em><\/p>\n P Plevka, et. al., \u00abEstructura cristalina del enterovirus humano 71\u00bb, Science<\/em>, DOI:10.1126\/science.1218713, 2012.<\/em><\/p>\n Rescate de los ribosomas <\/strong> Nombre: Los complejos de rescate de ribosomas tmRNA y YaeJ<\/em><\/p>\n Cuando un ribosoma llega al final de una secuencia de ARNm truncada prematuramente o defectuosa, se atasca. En las bacterias, estos ribosomas estancados son rescatados por el ARN mensajero de transferencia (tmRNA), mol\u00e9culas h\u00edbridas que funcionan tanto como ARN mensajero como de transferencia. El proceso de rescate involucra un factor de elongaci\u00f3n llamado Tu (EF-Tu), que entrega el tmRNA al sitio del ribosoma que recibe nuevos amino\u00e1cidos para construir secuencias de prote\u00ednas, y la prote\u00edna SmpB, que se adhiere al complejo tmRNA-EF-Tu. y los une al ribosoma. Al determinar la estructura cristalina de un ribosoma de una bacteria Gram negativa unida a EF-Tu, SmpB y un fragmento de ARNtm, los investigadores confirmaron que el complejo de ARNtm ayuda a que los ribosomas estancados se despeguen al llenar tanto la regi\u00f3n del anticod\u00f3n del ARNt como como el propio ARNm truncado. El estudio tambi\u00e9n sugiere que el complejo es capaz de reconocer solo los ribosomas detenidos mediante la detecci\u00f3n de los puntos vac\u00edos en el canal de ARNm del ribosoma dejados abiertos por la mol\u00e9cula de ARNm truncada.<\/em><\/p>\n En un estudio paralelo, un grupo diferente de investigadores determin\u00f3 la estructura de un complejo alternativo de rescate de ribosomas en bacterias que emplea una prote\u00edna de 140 amino\u00e1cidos llamada YaeJ en lugar de tmRNA. La estructura de resoluci\u00f3n de 3,2 angstrom del sistema YaeJ revel\u00f3 que, al igual que el sistema tmRNA, YaeJ rescata los ribosomas estancados al unirse a un canal de ARNm parcialmente vac\u00edo. <\/em><\/p>\n C. Neubauer, et. al., \u00abDecodificaci\u00f3n en ausencia de un cod\u00f3n por tmRNA y SmpB en el ribosoma\u00bb, Science, <\/em> 335: 1366-9, 2012. MG Gagnon, et. al., Base estructural para el rescate de ribosomas estancados: estructura de YaeJ unida al ribosoma, Science, <\/em>335:1370-2, 2012.<\/em><\/p>\n Transportador bacteriano de nucle\u00f3sidos<\/strong> Nombre: Transportador concentrativo de nucle\u00f3sidos de Vibrio cholerae (vcCNT) Los transportadores de nucle\u00f3sidos, como su nombre indica, son prote\u00ednas de membrana que transportan nucle\u00f3sidos dentro y fuera de las c\u00e9lulas. Debido a que tambi\u00e9n ayudan a transportar medicamentos derivados de nucle\u00f3sidos, como ciertos medicamentos antivirales y anticancer\u00edgenos, a trav\u00e9s de las membranas celulares, comprender los detalles de su funci\u00f3n informar\u00e1 un mejor dise\u00f1o de medicamentos. Con este fin, los investigadores han publicado una estructura cristalina de alta resoluci\u00f3n del transportador concentrativo de nucle\u00f3sidos de Vibrio cholerae<\/em>, que utiliza iones de sodio para transportar los nucle\u00f3sidos. El estudio identifica los sitios putativos de uni\u00f3n a nucle\u00f3sidos y sodio y sugiere que el transportador existe como un tr\u00edmero. ZL Johnson, et. al., Estructura cristalina de un transportador concentrativo de nucle\u00f3sidos de Vibrio cholerae a 2,4?, Nature, <\/em>doi:10.1038\/nature10882, 2012.<\/em><\/p>\n Reciba acceso completo a m\u00e1s de 35 a\u00f1os de archivos<\/strong>, as\u00ed como a TS Digest<\/em><\/strong>, ediciones digitales de The Scientist<\/em><\/strong>, art\u00edculos destacados<\/strong>, \u00a1y mucho m\u00e1s!\u00danase gratis hoy \u00bfYa es miembro?Inicie sesi\u00f3n aqu\u00ed<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":" Vainas de amapola de la planta Papaver somniferum, la fuente de muchos opi\u00e1ceos, incluida la morfina y la code\u00edna. Los investigadores publicaron recientemente las estructuras de alta resoluci\u00f3n de dos de los receptores opioides del cuerpo. 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