{"id":34536,"date":"2022-09-01T04:20:30","date_gmt":"2022-09-01T09:20:30","guid":{"rendered":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/proteinas-similares-a-priones-causan-enfermedades\/"},"modified":"2022-09-01T04:20:30","modified_gmt":"2022-09-01T09:20:30","slug":"proteinas-similares-a-priones-causan-enfermedades","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/proteinas-similares-a-priones-causan-enfermedades\/","title":{"rendered":"Prote\u00ednas similares a priones causan enfermedades"},"content":{"rendered":"

La hnRNPA2 normal permanece en el n\u00facleo de las c\u00e9lulas musculares de mosca (izquierda), pero tambi\u00e9n se encuentran formas mutantes en todo el citoplasma (derecha) Fuente, J. Paul Taylor. Las personas con un s\u00edndrome hereditario raro llamado proteinopat\u00eda multisist\u00e9mica (MSP) albergan prote\u00ednas que se comportan mal y que se pliegan incorrectamente, cambian la forma de las prote\u00ednas circundantes y se agrupan, de forma muy similar a como lo hacen los priones que causan enfermedades. Los resultados, publicados hoy en Nature<\/em>, sugieren que las aproximadamente 250 prote\u00ednas humanas con dominios pri\u00f3nicos similares tambi\u00e9n pueden estar involucradas en enfermedades del cerebro u otros \u00f3rganos.<\/p>\n

&ldquo ;Es un papel fuerte,” dijo Lary Walker de la Universidad de Emory, quien estudia el papel de las prote\u00ednas mal plegadas en la enfermedad de Alzheimer y no particip\u00f3 en el trabajo. \u00abConstituyen un caso convincente para la participaci\u00f3n de estas prote\u00ednas mutantes en las enfermedades\u00bb. a\u00f1adi\u00f3. “Uni\u00f3n de ARN…<\/p>\n

Las personas con MSP sufren una p\u00e9rdida constante de tejido cerebral, muscular y \u00f3seo, as\u00ed como de neuronas motoras. Experimentan los s\u00edntomas articulares de varias enfermedades, como la enfermedad de Lou Gehrigs (ELA), la enfermedad \u00f3sea de Paget y la demencia frontotemporal.<\/p>\n

Las causas de la MSP son en gran parte misteriosas. Estudios anteriores han demostrado que las mutaciones en un gen llamado VCP<\/em> podr\u00edan conducir a MSP, pero J. Paul Taylor del St. Jude Childrens Research Hospital se encontr\u00f3 con dos familias con muchos miembros afectados y sin signos de mutaciones de VCP. Su equipo, codirigido por James Shorter de la Universidad de Pensilvania, secuenci\u00f3 sus exomas e identific\u00f3 nuevas variantes que se encontraron solo en los individuos afectados, una en el gen hnRNPA2B1 y otra en hnRNPA1<\/em>. Cuando se introdujeron en ratones y moscas, causaron el mismo tipo de p\u00e9rdida muscular observada en pacientes humanos con MSP.<\/p>\n

Ambas mutaciones convirtieron el amino\u00e1cido valina en otro amino\u00e1cido llamado aspartato, y ambas afectan partes de las prote\u00ednas que son similares a los dominios en los priones, prote\u00ednas mal plegadas infecciosas que tambi\u00e9n se agrupan y causan enfermedades cerebrales. Estos dominios similares a priones se encuentran en unas 250 prote\u00ednas humanas, y este estudio es la indicaci\u00f3n m\u00e1s clara hasta el momento de que podr\u00edan desempe\u00f1ar un papel en la enfermedad.<\/p>\n

Los dominios similares a priones suelen adoptar una forma suelta y desplegada, pero las mutaciones clave les permiten actuar como cremalleras moleculares. Cuando encuentran un compa\u00f1ero, se cierran, transform\u00e1ndose de una estructura desordenada y flexible en una mol\u00e9cula r\u00edgida, convirtiendo las prote\u00ednas que flotan libremente en grandes grupos. Del mismo modo, las prote\u00ednas mutantes identificadas en el nuevo estudio tambi\u00e9n pueden obligar a las versiones normales de las prote\u00ednas hnRNPA2B1 y hnRNPA1 a tener una estructura m\u00e1s ordenada y generar agrupaciones nuevas.<\/p>\n

En fisiolog\u00eda normal, las prote\u00ednas con dominios similares a priones se ensamblan para crean estructuras temporales llamadas gr\u00e1nulos de ARN, que son necesarios para controlar el ARN. Por ejemplo, durante condiciones de estr\u00e9s, los gr\u00e1nulos de ARN bloquean el uso de genes innecesarios al atrapar los ARN relevantes. Cuando las condiciones son mejores, los gr\u00e1nulos se desmontan y liberan su carga \u00fatil atrapada. Shorter y Taylor sospechan que las dos mutaciones que descubrieron impiden que los gr\u00e1nulos se desintegren, lo que en \u00faltima instancia conduce a la enfermedad, dijo el d\u00fao en un correo electr\u00f3nico a The Scientist<\/em>.<\/p>\n

Shorter y Taylor cree que estudiar m\u00e1s familias con MSP puede ayudar a revelar el papel de otras prote\u00ednas con dominios similares a priones. Ahora hemos identificado alrededor de 2 docenas de familias similares, en su mayor\u00eda referidas por colegas cl\u00ednicos, y las estamos secuenciando ahora mismo, dijeron.<\/p>\n

HJ Kim et al., Mutations in prion-like los dominios en hnRNPA2B1 y hnRNPA1 causan proteinopat\u00eda multisist\u00e9mica y ELA, Nature<\/em>, doi:10.1038\/nature11922<\/strong>, 2013. <\/strong><\/p>\n

Interesado en leer m\u00e1s ?<\/h2>\n

El cient\u00edfico <\/em>ARCHIVOS<\/h4>\n

Convi\u00e9rtase en miembro de<\/h2>\n

Reciba acceso completo a m\u00e1s de 35 a\u00f1os de archivos<\/strong> , as\u00ed como TS Digest<\/em><\/strong>, ediciones digitales de The Scientist<\/em><\/strong>, art\u00edculos destacados<\/strong> \u00a1y mucho m\u00e1s!\u00danase gratis hoy \u00bfYa es miembro?Inicie sesi\u00f3n aqu\u00ed<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

La hnRNPA2 normal permanece en el n\u00facleo de las c\u00e9lulas musculares de mosca (izquierda), pero tambi\u00e9n se encuentran formas mutantes en todo el citoplasma (derecha) Fuente, J. Paul Taylor. Las personas con un s\u00edndrome hereditario raro llamado proteinopat\u00eda multisist\u00e9mica (MSP) albergan prote\u00ednas que se comportan mal y que se pliegan incorrectamente, cambian la forma de … Continuar leyendo \u00abProte\u00ednas similares a priones causan enfermedades\u00bb<\/span><\/a><\/p>\n","protected":false},"author":1,"featured_media":0,"comment_status":"","ping_status":"","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[1],"tags":[],"class_list":["post-34536","post","type-post","status-publish","format-standard","hentry","category-general"],"_links":{"self":[{"href":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/34536","targetHints":{"allow":["GET"]}}],"collection":[{"href":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/wp-json\/wp\/v2\/posts"}],"about":[{"href":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/wp-json\/wp\/v2\/types\/post"}],"author":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/wp-json\/wp\/v2\/users\/1"}],"replies":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/wp-json\/wp\/v2\/comments?post=34536"}],"version-history":[{"count":0,"href":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/34536\/revisions"}],"wp:attachment":[{"href":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/wp-json\/wp\/v2\/media?parent=34536"}],"wp:term":[{"taxonomy":"category","embeddable":true,"href":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/wp-json\/wp\/v2\/categories?post=34536"},{"taxonomy":"post_tag","embeddable":true,"href":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/wp-json\/wp\/v2\/tags?post=34536"}],"curies":[{"name":"wp","href":"https:\/\/api.w.org\/{rel}","templated":true}]}}