{"id":35186,"date":"2022-09-01T05:12:21","date_gmt":"2022-09-01T10:12:21","guid":{"rendered":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/estructuras-de-proteinas-desconocidas-predichas\/"},"modified":"2022-09-01T05:12:21","modified_gmt":"2022-09-01T10:12:21","slug":"estructuras-de-proteinas-desconocidas-predichas","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/estructuras-de-proteinas-desconocidas-predichas\/","title":{"rendered":"Estructuras de prote\u00ednas desconocidas predichas"},"content":{"rendered":"

S. OCHINNIKOV ET AL, SCIENCE 2017Los datos de secuencias de ADN recopilados de diversos entornos han ayudado a los investigadores a generar modelos tridimensionales de m\u00e1s de 600 familias de prote\u00ednas para las cuales las estructuras eran previamente desconocidas, seg\u00fan un art\u00edculo publicado en Science<\/em> hoy (19 de enero). Los datos metagen\u00f3micos permitieron comparaciones de secuencias de prote\u00ednas en una variedad de especies, lo que otorg\u00f3 un poder estad\u00edstico a las predicciones que de otro modo no habr\u00edan sido posibles.<\/p>\n

“El gran mensaje final es que ahora es posible usar m\u00e9todos computacionales para obtener muy buenos modelos de estructuras de prote\u00ednas” dijo el bioqu\u00edmico de prote\u00ednas David Eisenberg de la Universidad de California, Los \u00c1ngeles, que no particip\u00f3 en el estudio. \u00abEso es un gran problema porque [los autores] pudieron obtener modelos para muchas m\u00e1s prote\u00ednas de lo que era posible incluso hace unos a\u00f1os\u00bb. Instituto de Qu\u00edmica Biof\u00edsica en Munich,…<\/p>\n

Hasta hace poco, explic\u00f3 Sding, los bi\u00f3logos predec\u00edan las estructuras de sus prote\u00ednas favoritas con modelos de homolog\u00eda donde ten\u00edas una prote\u00edna molde que estaba relacionada con la que te interesaba ya partir de esta homolog\u00eda b\u00e1sicamente podr\u00edas copiar la estructura y adaptarla a la nueva secuencia. Pero con el nuevo enfoque, ahora puede construir modelos [precisos] incluso si no tiene una plantilla, dijo.<\/p>\n

Desde que descubrieron que la secuencia de amino\u00e1cidos determina la forma en que se pliega una prote\u00edna, los cient\u00edficos han estado investigando formas de calcular la estructura de una prote\u00edna a partir de su secuencia, dijo David Baker, de la Universidad de Washington, quien dirigi\u00f3 el nuevo estudio y dise\u00f1\u00f3 y desarroll\u00f3 un software de predicci\u00f3n de la estructura de la prote\u00edna llamado Rosetta.<\/p>\n

Se sabe que las prote\u00ednas se pliegan a sus estados de energ\u00eda m\u00e1s bajos, dijo Baker, pero a menudo hay tantas conformaciones posibles de baja energ\u00eda, especialmente con prote\u00ednas grandes, que esto solo rara vez es informativo. Los datos de estructuras de prote\u00ednas determinadas experimentalmente pueden fortalecer los c\u00e1lculos de Rosetta, agreg\u00f3, pero luego, hace unos a\u00f1os, nosotros y otros nos dimos cuenta de que si ten\u00eda suficientes secuencias de una gran familia de prote\u00ednas, pod\u00eda identificar pares de residuos que estaban en contacto en el 3- Estructura D basada en su covariaci\u00f3n durante la evoluci\u00f3n.<\/p>\n

En pocas palabras: si dos amino\u00e1cidos interact\u00faan entre s\u00ed dentro de una prote\u00edna, es probable que evolucionen juntos. Por ejemplo, si sus cargas son opuestas y una mutaci\u00f3n cambia la carga de uno, es probable que el otro tambi\u00e9n cambie. La comparaci\u00f3n de las secuencias de una prote\u00edna dada de m\u00faltiples especies puede identificar dichos residuos que evolucionan conjuntamente y, por lo tanto, interact\u00faan.<\/p>\n

Hace un par de a\u00f1os, el equipo de Baker utiliz\u00f3 este enfoque para predecir las estructuras de docenas de familias de prote\u00ednas. Desde entonces, se han determinado experimentalmente las estructuras de seis de las prote\u00ednas y, en el nuevo art\u00edculo, las comparaciones lado a lado de las predicciones de Rosetta y los resultados experimentales muestran que son muy, muy similares, dijo Baker.<\/p>\n

Pero, \u00bfqu\u00e9 pasa si una prote\u00edna de inter\u00e9s no tiene una gran variedad de secuencias diversas disponibles para comparar? Ah\u00ed es donde entra en juego la metagen\u00f3mica, explic\u00f3 Baker.<\/p>\n

Los datos metagen\u00f3micos se obtienen mediante la secuenciaci\u00f3n de todo el ADN dentro de una muestra dada, ya sea suelo, agua de estanque, heces, lo que sea, para obtener una tremenda diversidad de secuencias, dijo Baker. Expande enormemente el n\u00famero de familias para las que hay suficientes [comparaciones de secuencias] para generar modelos precisos. De hecho, utilizando datos metagen\u00f3micos, el equipo pudo predecir con confianza las estructuras de otras 614 familias de prote\u00ednas.<\/p>\n

Es bastante emocionante porque cada familia de prote\u00ednas tiene al menos 1000 prote\u00ednas diferentes, por lo que estos modelos cubren probablemente m\u00e1s de un mill\u00f3n de prote\u00ednas de estructura actualmente desconocida, dijo Baker.<\/p>\n

Los datos metagen\u00f3micos generalmente contienen una mayor proporci\u00f3n de secuencias de ADN procariotas que eucariotas, dijo Baker. En consecuencia, entre las restantes 4.500 familias de prote\u00ednas que todav\u00eda no tienen modelos estructurales, muchas son espec\u00edficas de eucariotas. Ahora, lo que intentamos hacer es recopilar datos de secuencias gen\u00f3micas de personas de todo el mundo que est\u00e1n realizando proyectos de secuenciaci\u00f3n gen\u00f3mica en eucariotas como p\u00e1jaros, peces, gusanos y hongos, dijo.<\/p>\n

La limitaci\u00f3n es la disponibilidad de secuencias, dijo John Moult, de la Universidad de Maryland, que no particip\u00f3 en la investigaci\u00f3n. Pero ahora hay una gran cantidad de secuencias nuevas que salen cada a\u00f1o, por lo que solo proyectando hacia el futuro puede ver que, utilizando esta misma metodolog\u00eda, dejar\u00e1 una gran impresi\u00f3n en las familias restantes en los pr\u00f3ximos cinco o 10 a\u00f1os.<\/p>\n

S. Ovchinnikov et al.,<\/strong> <\/strong>Determinaci\u00f3n de la estructura de la prote\u00edna mediante datos de secuencias del metagenoma, Science<\/em>, 355: 294-98, 2017.<\/strong><\/p>\n

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