Desde la izquierda: Frances Arnold, Gregory Winter y George Smith, cortes\u00eda de caltech; wikipedia, aga machaj; divisi\u00f3n de ciencias biol\u00f3gicas, universidad de missouri<\/p>\n
Caltech’s Frances Arnold, quien avanz\u00f3 una t\u00e9cnica llamada evoluci\u00f3n dirigida para dar forma a la funci\u00f3n de las enzimas, recibi\u00f3 el Premio Nobel de Qu\u00edmica hoy (3 de octubre) . Ella comparte el honor con George Smith, ahora profesor em\u00e9rito de la Universidad de Missouri, y Gregory Winter, l\u00edder de grupo em\u00e9rito en el Laboratorio de Biolog\u00eda Molecular (LMB) del Consejo de Investigaci\u00f3n M\u00e9dica en Cambridge, Reino Unido. Smith y Winter son reconocidos por su trabajo en una t\u00e9cnica de laboratorio conocida como exhibici\u00f3n de fagos en la evoluci\u00f3n dirigida de nuevas prote\u00ednas, en particular, para la producci\u00f3n de terapias de anticuerpos.<\/p>\n
“Me gustar\u00eda felicitar los laureados de este a\u00f1o por su tremendo avance en el uso de la qu\u00edmica para acelerar los propios procesos de la naturaleza” Peter Dourhout, presidente de la American Chemical Society, dice en un comunicado…<\/p>\n
\nEn todo el desorden de posibles l\u00edneas de investigaci\u00f3n, ten\u00eda un enfoque n\u00edtido como un l\u00e1ser.<\/p>\n
Philipp Holliger, Laboratorio de Biolog\u00eda Molecular del Consejo de Investigaci\u00f3n M\u00e9dica<\/p><\/blockquote>\n
Informado por primera vez por Smith en 1985, la visualizaci\u00f3n de fagos implica la introducci\u00f3n de ADN extra\u00f1o que codifica una prote\u00edna, como un anticuerpo, en un virus bacteri\u00f3fago que infecta bacterias. Esa prote\u00edna luego se muestra en la superficie del fago. Los investigadores pueden usar estos fagos que muestran prote\u00ednas para detectar interacciones con otras prote\u00ednas, secuencias de ADN y mol\u00e9culas peque\u00f1as.<\/p>\n
En declaraciones a Associated Press<\/em> esta ma\u00f1ana, Smith enfatiz\u00f3 la papel del trabajo de otros en su logro. Muy pocos avances en la investigaci\u00f3n son novedosos, dice. Pr\u00e1cticamente todos se basan en lo que sucedi\u00f3 antes. . . . Sin duda, ese fue el caso de mi trabajo.<\/p>\n
Winter, cofundador de la empresa de biotecnolog\u00eda Cambridge Antibody Technology en 1989, desarroll\u00f3 la t\u00e9cnica con el fin de encontrar terapias novedosas. En 1993, su grupo de investigaci\u00f3n utiliz\u00f3 la visualizaci\u00f3n de fagos para aislar con \u00e9xito fragmentos de anticuerpos humanos que pod\u00edan unirse a ant\u00edgenos espec\u00edficos. Los genes de estos fragmentos podr\u00edan expresarse en bacterias, inform\u00f3 el equipo, y podr\u00edan ofrecer una alternativa prometedora a los m\u00e9todos basados en ratones para la producci\u00f3n de anticuerpos contra mol\u00e9culas de la superficie celular.<\/p>\n
En 2002, adalimumab (Humira) , un producto terap\u00e9utico producido por este enfoque, fue aprobado por los reguladores europeos y estadounidenses para el tratamiento de la artritis reumatoide. Hablando en 2006, Winter dijo que la aprobaci\u00f3n es el tipo de cosa de la que estoy m\u00e1s orgulloso. Desde entonces, la t\u00e9cnica se ha utilizado para aislar mol\u00e9culas contra enfermedades autoinmunes, c\u00e1nceres m\u00faltiples y bacterias como Bacillus anthracis<\/em>, la causa del \u00e1ntrax.<\/p>\n
En una conferencia de prensa hoy, Winter, quien fue nombrado caballero en 2004, se describi\u00f3 a s\u00ed mismo como un poco insensible por un tiempo al recibir la noticia de Suecia. Soy tan afortunado, agreg\u00f3. Hay tantos cient\u00edficos brillantes y no hay suficientes premios Nobel para todos. . . . Me siento muy agradecido.<\/p>\n
\nLos m\u00e9todos que desarroll\u00f3 Frances Arnold sentaron las bases para desarrollar enzimas para una qu\u00edmica m\u00e1s sostenible.<\/p>\n
Volker Sieber, Technische Universitt Mnchen<\/p><\/blockquote>\n
Philipp Holliger, l\u00edder del programa en LMB y anteriormente estudiante de doctorado y posdoctorado en el laboratorio de Winters durante la d\u00e9cada de 1990, le dice a The Scientist <\/em>que el premio de Winters es muy merecido: no podr\u00eda estar m\u00e1s feliz por Greg. Mientras trabajaba en t\u00e9cnicas para producir terapias de anticuerpos en bacterias, recuerda Holliger, se inspir\u00f3 no solo en el entusiasmo juvenil de Winters sobre los proyectos de investigaci\u00f3n en s\u00ed, sino tambi\u00e9n en la direcci\u00f3n de los proyectos a seguir. Ten\u00eda esta notable habilidad para ver los problemas importantes a resolver, dice. En todo el desorden de posibles l\u00edneas de investigaci\u00f3n, ten\u00eda un enfoque n\u00edtido como un l\u00e1ser. <\/p>\n
Este premio marca la duod\u00e9cima vez que un investigador del LMB gana un Nobel. Esta es realmente una gran historia sobre c\u00f3mo la ciencia progresa desde la investigaci\u00f3n fundamental hasta cosas que ahora, en \u00faltima instancia, realmente est\u00e1n comenzando a beneficiar a los pacientes, dice Holliger. Creo que esa promesa se est\u00e1 cumpliendo y es maravilloso verlo.<\/p>\n
La evoluci\u00f3n dirigida tambi\u00e9n se ha movido m\u00e1s all\u00e1 del laboratorio hacia las aplicaciones en el campo, pero m\u00e1s a\u00fan en la industria qu\u00edmica. El trabajo pionero de Arnold para usar el principio de evoluci\u00f3n para dise\u00f1ar enzimas para realizar funciones particulares comenz\u00f3 con una mol\u00e9cula llamada subtilisina E. Ella y sus colegas usaron mutag\u00e9nesis aleatoria para producir una mir\u00edada de variedades de la enzima, luego seleccionaron aquellas con propiedades deseables y las mutaron al azar nuevamente. , y repetido. En un informe en PNAS<\/em> en 1993, el equipo pudo producir una subtilisina E que era 256 veces m\u00e1s eficiente que la original, y en un entorno qu\u00edmico desafiante, nada menos.<\/p>\n
Over A lo largo de los a\u00f1os, Arnold continu\u00f3 perfeccionando el m\u00e9todo y aplic\u00e1ndolo a diferentes mol\u00e9culas, incluso creando enzimas con funciones que de otro modo no se ver\u00edan en la naturaleza. Por ejemplo, en 2013, el equipo de Arnolds desarroll\u00f3 una enzima bacteriana que pod\u00eda producir ciclopropanos a trav\u00e9s de una reacci\u00f3n qu\u00edmica que los organismos biol\u00f3gicos no hab\u00edan realizado antes.<\/p>\n
La t\u00e9cnica se volvi\u00f3 incre\u00edblemente utilizada, dice Lingchong You, bi\u00f3logo sint\u00e9tico en Universidad de Duke que hizo un postdoctorado bajo la tutela de Arnold. Se utiliza en todo tipo de disciplinas, incluidas la bioingenier\u00eda, la qu\u00edmica y la biolog\u00eda, cuando las personas intentan utilizar esta t\u00e9cnica para optimizar una funci\u00f3n particular de inter\u00e9s.<\/p>\n
La evoluci\u00f3n dirigida tambi\u00e9n ha tenido un gran efecto en la industria qu\u00edmica, ayudando en los esfuerzos para desarrollar m\u00e9todos de producci\u00f3n que sean m\u00e1s eficientes energ\u00e9ticamente. Los m\u00e9todos que desarroll\u00f3 Frances Arnold sentaron las bases para desarrollar enzimas para una qu\u00edmica m\u00e1s sostenible, dice Volker Sieber, profesor de Technische Universitt Mnchen que fue postdoctorado en el laboratorio de Arnold.<\/p>\n
Usted dice el reconocimiento de Arnold por parte del comit\u00e9 Nobel no es una sorpresa. Entre sus muchos honores, recibi\u00f3 la Medalla Nacional de Tecnolog\u00eda e Innovaci\u00f3n en 2011 y fue galardonada con el Premio de Tecnolog\u00eda del Milenio en 2016. Era bastante esperado, dice You. Es natural que esto suceda.<\/p>\n
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