{"id":6031,"date":"2022-08-30T01:39:57","date_gmt":"2022-08-30T06:39:57","guid":{"rendered":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/estudio-detalla-los-cambios-en-la-proteina-espiga-de-omicron\/"},"modified":"2022-08-30T01:39:57","modified_gmt":"2022-08-30T06:39:57","slug":"estudio-detalla-los-cambios-en-la-proteina-espiga-de-omicron","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.biblia.work\/articulos-salud\/estudio-detalla-los-cambios-en-la-proteina-espiga-de-omicron\/","title":{"rendered":"Estudio detalla los cambios en la prote\u00edna espiga de Omicron"},"content":{"rendered":"<p>El modelo de la prote\u00edna espiga variante de Omicron muestra la ubicaci\u00f3n de algunas de sus 37 mutaciones (esferas rojas). Cr\u00e9dito: David Veesler Lab <\/p>\n<p>Un equipo internacional de cient\u00edficos ha determinado los cambios estructurales precisos en la prote\u00edna de punta de la variante omicron. Sus observaciones explican c\u00f3mo el virus puede evadir los anticuerpos contra variantes anteriores y seguir siendo altamente infeccioso. <\/p>\n<p>\u00abLos hallazgos proporcionan un modelo que los investigadores pueden usar para dise\u00f1ar nuevas contramedidas, ya sean vacunas o terapias, contra el omicron y otras variantes del coronavirus que puedan surgir\u00bb, dijo David Veesler, investigador del Instituto M\u00e9dico Howard Hughes y profesor asociado. de bioqu\u00edmica en la Facultad de Medicina de la Universidad de Washington en Seattle. Dirigi\u00f3 el esfuerzo de investigaci\u00f3n con Gyorgy Snell de Vir Biotechnology, Inc. en San Francisco.<\/p>\n<p>Los investigadores informan sobre sus hallazgos en la revista Science.<\/p>\n<p>Matthew McCallum, becario postdoctoral en el laboratorio de Veesler , y Nadine Czudnochowski, cient\u00edfica de Vir Biotechnology, fueron los autores principales del art\u00edculo.<\/p>\n<p>La variante omicron, que se identific\u00f3 por primera vez en noviembre de 2021 en Sud\u00e1frica, est\u00e1 provocando un aumento de infecciones en todo el mundo. Adem\u00e1s de ser altamente infecciosa, la variante puede evadir los anticuerpos contra variantes anteriores, lo que lleva a infecciones de avance entre quienes han sido vacunados y quienes han sido infectados previamente.<\/p>\n<p>Se cree que la infecciosidad del virus est\u00e1 en al menos en parte debido a la gran cantidad de mutaciones en las secuencias de amino\u00e1cidos de la prote\u00edna de punta del virus. El virus utiliza la prote\u00edna espiga para adherirse a las c\u00e9lulas que infecta y entrar en ellas. La prote\u00edna espiga omicron tiene 37 mutaciones que la distinguen de los primeros aislamientos de SARS-CoV-2 en 2020.<\/p>\n<p>Investigaciones anteriores de Veesler y colegas han demostrado que los anticuerpos generados por las seis vacunas m\u00e1s utilizadas, y todas menos una de los anticuerpos monoclonales que se usan actualmente para tratar infecciones, tienen una capacidad reducida o anulada para neutralizar omicron.<\/p>\n<p>Pero muchas de las mutaciones en la variante afectan la estructura de la regi\u00f3n de la prote\u00edna espiga que es responsable de unirse a y al ingresar a las c\u00e9lulas, una regi\u00f3n llamada dominio de uni\u00f3n al receptor, y muchos esperaban que los cambios resultantes en la estructura del dominio de uni\u00f3n al receptor pudieran afectar la capacidad de la variante para unirse a su objetivo en las c\u00e9lulas. Este objetivo es una prote\u00edna llamada enzima convertidora de angiotensina-2 o ACE2. Sin embargo, en su estudio, Veesler y sus colegas descubrieron que los cambios en realidad hab\u00edan aumentado la capacidad del dominio de uni\u00f3n del receptor para unirse a ACE2 en 2,4 veces.<\/p>\n<p>Para entender c\u00f3mo omicron acumul\u00f3 tantas mutaciones mientras reten\u00eda interacciones eficientes con el receptor ACE2 del hu\u00e9sped, Veesler y sus colegas utilizaron estudios cristalogr\u00e1ficos de rayos X y microscop\u00eda crioelectr\u00f3nica para desvelar la organizaci\u00f3n tridimensional de la prote\u00edna espiga omicron. El enfoque les permiti\u00f3 lograr una resoluci\u00f3n de aproximadamente 3 angstroms. Con esta resoluci\u00f3n, fue posible discernir la forma de los bloques de construcci\u00f3n de amino\u00e1cidos individuales que componen la prote\u00edna de punta. Los investigadores tambi\u00e9n determinaron c\u00f3mo los cambios estructurales en la prote\u00edna de punta afectaron la capacidad de los anticuerpos efectivos contra variantes anteriores para unirse a Omicron.<\/p>\n<p>Usando estas t\u00e9cnicas, los cient\u00edficos revelan c\u00f3mo las mutaciones cambiaron la forma en que la prote\u00edna interact\u00faa con los anticuerpos para que se reduce la capacidad de casi todos los anticuerpos monoclonales contra \u00e9l, mientras que, al mismo tiempo, se mejora la capacidad del dominio de uni\u00f3n al receptor de pico para unirse a ACE2. El efecto general ha sido hacer posible que el dominio de uni\u00f3n al receptor evada los anticuerpos que lo atacan y se una a ACE2 a\u00fan m\u00e1s estrechamente.<\/p>\n<p>Los hallazgos demuestran cu\u00e1n formidable oponente es el SARS-CoV-2, dice Veesler.<\/p>\n<p>\u00abEste virus tiene una plasticidad incre\u00edble: puede cambiar mucho y aun as\u00ed mantener todas las funciones que necesita para infectar y replicarse\u00bb, se\u00f1al\u00f3. \u00abY es casi seguro que omicron no sea la \u00faltima variante que veremos\u00bb.<\/p>\n<p>El objetivo de ahora en adelante debe ser centrarse e identificar regiones adicionales en la prote\u00edna espiga que no se pueden cambiar sin causar la prote\u00edna pierda su funci\u00f3n, dijo Veesler. Debido a su importancia, estas \u00e1reas tienden a permanecer conservadas incluso cuando otras partes de la prote\u00edna mutan.<\/p>\n<p>Por lo tanto, es probable que tales regiones conservadas de prote\u00ednas virales permanezcan sin cambios en cualquier nueva variante que pueda surgir. Estas regiones ser\u00edan objetivos ideales para nuevas vacunas y terapias que podr\u00edan ser efectivas no solo contra nuevas variantes sino tambi\u00e9n contra nuevos sarbecovirus, el grupo de virus que comprende el SARS-CoV-2 y el SARS-CoV, dijo Veesler. <\/p>\n<p>Explore m\u00e1s<\/p>\n<p> Anticuerpo que inhibe una amplia gama de sarbecovirus encontrados <strong>M\u00e1s informaci\u00f3n:<\/strong> David Veesler et al, Bases estructurales de la evasi\u00f3n inmune del SARS-CoV-2 Omicron y compromiso del receptor, Science (2022) ). DOI: 10.1126\/science.abn8652 <strong>Informaci\u00f3n de la revista:<\/strong> Science <\/p>\n<p> Proporcionado por la Facultad de Medicina de la Universidad de Washington <strong>Cita<\/strong>: El estudio detalla los cambios en la prote\u00edna de pico de Omicron (2022, enero 25) recuperado el 29 de agosto de 2022 de https:\/\/medicalxpress.com\/news\/2022-01-omicron-spike-protein.html Este documento est\u00e1 sujeto a derechos de autor. Aparte de cualquier trato justo con fines de estudio o investigaci\u00f3n privados, ninguna parte puede reproducirse sin el permiso por escrito. El contenido se proporciona \u00fanicamente con fines informativos.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>El modelo de la prote\u00edna espiga variante de Omicron muestra la ubicaci\u00f3n de algunas de sus 37 mutaciones (esferas rojas). 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