Científicos revelan cómo el anticuerpo 35B5 neutraliza el SARS-CoV-2 Omicron

Crédito: Universidad de Zhejiang

Desde noviembre de 2021, el SARS-CoV-2 Omicron se ha extendido rápidamente por todo el mundo y ha reemplazado gradualmente al SARS que captó la atención anteriormente -CoV-2 variantes de preocupación (COV). La variante Omicron alberga más de 30 mutaciones en la proteína espiga, lo que provoca la evasión inmunitaria de muchos anticuerpos neutralizantes terapéuticos. Por lo tanto, es de inmensa importancia clínica desarrollar un potente anticuerpo neutralizante contra la variante Omicron.

El 28 de marzo de 2022, el profesor Zhu Yongqunat del Instituto de Ciencias de la Vida de la Universidad de Zhejiang, en colaboración con el profesor Deng Kai de la Universidad Sun Yat-sen, el profesor Chen Zhiwei de la Universidad de Hong Kong y el profesor Ye Lilin en Third Military Medical University, publicó un artículo titulado «El anticuerpo 35B5 neutraliza potentemente el SARS-CoV-2 Omicron al interrumpir el interruptor de N-glicano a través de un epítopo Spike conservado» en la revista Cell Host & Microbe.

Zhu Yongqun et al. descubrió que 35B5, un anticuerpo monoclonal dirigido al dominio de unión al receptor (RBD), mostraba una potente eficacia neutralizante nanomolar para Omicron. Para investigar la base estructural de la evasión inmunitaria y 35B5, emplearon un método de partícula única de criomicroscopía electrónica (EM) para determinar la estructura compleja del trímero del ectodominio Omicron S (Omicron S-ECD) con 35B5 Fab. Descubrieron que Omicron El pico se caracterizó por un empaquetamiento trimérico ajustado y una alta termoestabilidad, así como cambios antigénicos significativos y cambios estructurales, dentro del RBD, el dominio N-terminal (NTD) y los subdominios 1 y 2.

Sin embargo, estos cambios no afectó el direccionamiento del epítopo 35B5 invariable. 35B5 podría neutralizar potentemente el SARS-CoV-2 Omicron y otras variantes al inducir cambios conformacionales significativos dentro de un interruptor de N-glicano conservado que controla la transición de RBD del estado «abajo» al estado «arriba», lo que permite el reconocimiento de el receptor de entrada del huésped ACE2.

Este estudio sugirió que debido a su potente eficacia neutralizante y su notable tolerancia al cambio antigénico, 35B5 sería un candidato prometedor en la terapia clínica para los COV del SARS-CoV-2.

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Los científicos revelan el primer análisis a nivel molecular del mundo de la proteína espiga Omicron Más información: Xiaofei Wang et al, el anticuerpo 35B5 neutraliza potentemente el SARS-CoV-2 Omicron al interrumpir la N -cambio de glucano a través de un epítopo de pico conservado, Cell Host & Microbe (2022). DOI: 10.1016/j.chom.2022.03.035 Información de la revista: Cell Host & Microbe

Proporcionado por la Universidad de Zhejiang Cita: Los científicos revelan cómo el anticuerpo 35B5 neutraliza el SARS- CoV-2 Omicron (2022, 22 de abril) recuperado el 29 de agosto de 2022 de https://medicalxpress.com/news/2022-04-scientists-reveal-35b5-antibody-neutralizes.html Este documento está sujeto a derechos de autor. Aparte de cualquier trato justo con fines de estudio o investigación privados, ninguna parte puede reproducirse sin el permiso por escrito. El contenido se proporciona únicamente con fines informativos.